액틴 필라멘트(F-액틴)의 동적 전환 (dynamic turnover)은 진핵생물의 세포 운동능력을 제어하고 F-액틴 뉴클레오티드 상태의 변화와 연결됩니다. F-액틴이 ATP를 어떻게 가수분해하고 이후에 액틴 결합 단백질에 의한 필라멘트 depolymerization으로 이어지는 미묘한 구조적 재배열을 겪는지는 불분명합니다. 우리는 약 2.2Å 분해능에서 Mg2+ 또는 Ca2+의 존재 하에 중합된 모든 뉴클레오티드 상태에서 F-액틴의 저온 전자 현미경 구조를 제시합니다. 이 구조는 액틴 중합이 뉴클레오티드 결합 포켓에서 물 분자의 재배치를 유도하여 ATP의 친핵성 공격을 위해 그 중 하나를 활성화한다는 것을 보여줍니다. 무기 인산염 (Pi)의 방출을 위한 백도어가 모든 구조에서 닫혀 있어 Pi 방출이 일시적으로만 발생한다는 것도 나타냅니다. ATP 가수분해와 Pi 방출 후 뉴클레오티드 결합 포켓의 작은 변화는 주요 아미노산에 의해 감지되고 증폭되어 필라멘트 주변으로 전달됩니다. 또한, 뉴클레오티드 결합 주머니에서 물 분자의 위치 차이는 Ca2+-액틴이 Mg2+-액틴보다 중합 속도가 느린 이유를 설명합니다. 우리의 연구는 액틴 필라멘트 조립과 노화를 제어하는 ​​용매 중심 재배열을 설명하고 이미징 및 치료에 응용시키기 위한 약물과 소분자의 합리적인 설계를 위한 토대를 마련합니다.